hehehe_hahaha
New Member
Link tải luận văn miễn phí cho ae Kết Nối
Giới thiệu đề tài
I. Mục tiêu
II. Phân công thực hiện
Nội dung
Chương 1: Hemoglobin
I. Giới thiệu
II. Cấu tạo hoá học
III. Chức năng sinh học của Hemoglobin
IV. Tính chất của Hemoglobin
Chương 2: Myoglobin
I. Giới thiệu
II. Cấu tạo hoá học
III. Chức năng sinh học của Myoglobin
IV. Tính chất của Myoglobin
Chương 3: Sự khác nhau giữa Hemoglobin và Myoglobin
Tài liệu tham khảo
Giới thiệu đề tài
I. Mục tiêu
Mô tả cấu tạo của HEM (vẽ hình).
Phân tích cấu tạo của GLOBIN.
Phân tích sự kết hợp của HEM và GLOBIN.
Hiểu vai trò của Hb trong việc vận chuyển các khí.
Phân tích sự kết hợp thuận nghịch của HEMOGLOBIN (Hb) với oxy (O2) và carbon dioxyd (CO2).
Mô tả tính chất kết hợp của Hb với oxyd carbon (CO).
Nêu tên 3 chất oxy hóa Hb thành Met-Hb.
Nêu tính chất enzym của Hb.
Myoglobin
So sánh Hemoglobin và Myoglobin
II. Phân công thực hiện
Giới thiệu về Hemoglobin và Myoglobin: Mỹ Duyên
Cấu tạo, chức năng, tính chất Hemoglobin: Trung Thành, Quang Khoa, Thanh Hà
Cấu tạo, chức năng, tính chất Myoglobin: Thuý Ngọc, Thu Linh, Ngọc Bình
So sánh Hemoglobin và Myoglobin: Trà Mi
Trình bày nội dung thành file word và file power point: Ngọc Oanh
Thuyết trình về Hemoglobin và so sánh Hb - myoglobin: Ngọc Oanh
Thuyết trình về Myoglobin: Mỹ Duyên
Chương 1: Hemoglobin
I. Giới thiệu
Một trong những chức năng chính của máu là vận chuyển oxy. Oxy trong không khí được hít vào phổi, từ phổi được vận chuyển theo dòng máu để đến các mô. Ở các mô máu nhận CO2, sản phẩm của quá trình chuyển hoá, đem trở lại phổi để thải ra ngoài. Trung bình mỗi ngày qua nhiều vòng tuần hoàn, máu vận chuyển được khoảng 600 lit oxy phổi đến các mô. Khả năng vận chuyển máu lớn như vậy nhưng lượng oxy hoà tan lại rất ít, 100 ml máu chỉ hoà tan trực tiếp được 39 ml oxy trong khi đó 100ml máu ở động mạch phổi chứa đến 20 ml oxy, vậy hơn 19 ml oxi được vận chuyển như thế nào? Theo cơ chế nào? Ta sẽ xem xét cấu tạo hoá học của chất vận chuyển khí quan trong máu: Hemoglobin
• Là huyết cầu tố (kí hiệu Hb)
• Là một porphyrinoprotein gồm một protein thuần GLOBIN và các nhóm ngoại HEM
• Hồng cầu người: 32% Hb, Hb ở trong hồng cầu, được hồng cầu bảo vệ.
• Mỗi sinh vật có một loại Hb khác nhau, tuỳ từng trường hợp vào nhóm globin
• Mỗi hồng cầu có 640 triệu phân tử Hb
hình 1: myoglobin và hemoglobin
II. Cấu tạo hoá học:
Protein thuần: globin
Nhóm ngoại: Hem
1.Cấu tạo của hem:
Là protoporphyrin IX gắn với 1 nguyên tử Fe2+ bằng 2 nối cộng hóa trị và 2 nối phối trí.
Fe2+
HEM porphyrin: 4 vòng pyrol
Protoporphyrin
8 nhóm thế (M, V, M,V,M,P,P,M)
Hình 2: hem
Nguyên tử Fe trong hem
Nguyên tử Fe trong heme liên kết với 4 nguyên tử N ở trung tâm của vòng porphyrin, tuy vậy, vẫn còn 2 phối trí tự do trên nguyên tử Fe, 2 phối trí tự do này nằm ở 2 phía của mặt phẳng heme. Nhóm heme này nằm ở các đường nứt hay kẽ hở của phân tử myoglobin, được bao quanh bởi các phần không phân cực trừ 2 phân tử histidine phân cực mà thôi.
Một trong 2 phối trí tự do của Fe được liên kết với một trong các histidine này, và còn lại một phối trí tự do trên Fe nắm ở phía kia của vòng sẽ liên kết với oxygen. Nhóm histidine thứ 2 ở gần bên, sẽ đóng vai trò cho các nhiệm vụ khác: nó giúp điều chỉnh hình dạng của các khe giúp cho chỉ có các phân tử có kích thước nhỏ mới có thể chui qua đề phản ứng với nguyên tử Fe, mà nó cũng giúp cho phản ứng nghịch tức là phản ứng phóng thích oxygen lk với Fe. Thiệt hấp dẫn khi thấy rằng một cấu trúc 3D rất phức tạp của phân tử protein myoglobin to lớn lại được cấu tạo để sản xuất chính xác cho một hình dạng của khe hở, với 2 nhóm histidine ở bên phải để giúp cho phản ứng theo chiều nghịch được diễn ra khi cần thiết.
Nguyên tử sắt và mạch protein làm thay đổi bước sóng hấp thụ và làm cho hemoglobin có một màu đặc trưng. Hemoglobin đã oxy hóa (máu từ các động mạch) có màu đỏ sáng(hic, đỏ tươi dễ nghe hơn), nhưng khi không có Oxy (máu ở các tĩnh mạch), hemoglobin chuyển sang màu đõ tối hơn.
Chương 3: So sánh Hemoglobin và Myoglobin
I. Giống nhau:
Myoglobin (Mb) và Hemoglobin (Hb) đều là những sắc tố có khả năng vận chuyển oxy
Myoglobin và Hemoglobin đều có cấu tạo gồm nhóm ngoại là nhóm Heme và phân tử Globin. Cấu tạo nhóm Heme của Myoglobin và Hemoglobin giống nhau.
II. Khác nhau:
Hemoglobin chỉ có chủ yếu ở trong máu, tủy xương (những nơi có hồng cầu phát triển), còn Myoglobin có nhiều ở trong cơ.
Một phân tử Myoglobin chỉ gồm một đơn vị, không phải là bốn đơn vị như Hemoglobin. Phân tử Globin của Myoglobin do 153 gốc acid amin tạo nên, trong đó 121 gốc tham gia vào cấu trúc xoắn a, gồm 8 phần, mỗi phần chứa từ 7-26 gốc.
Myoglobin là protein có cấu trúc bậc 3 tiêu biểu. Nhóm Heme gắn với Globin ở gốc Histidin có số thứ tự 93. Hemoglobin có cấu trúc bậc bốn.
Do Drive thay đổi chính sách, nên một số link cũ yêu cầu duyệt download. các bạn chỉ cần làm theo hướng dẫn.
Password giải nén nếu cần: ket-noi.com | Bấm trực tiếp vào Link để tải:
Giới thiệu đề tài
I. Mục tiêu
II. Phân công thực hiện
Nội dung
Chương 1: Hemoglobin
I. Giới thiệu
II. Cấu tạo hoá học
III. Chức năng sinh học của Hemoglobin
IV. Tính chất của Hemoglobin
Chương 2: Myoglobin
I. Giới thiệu
II. Cấu tạo hoá học
III. Chức năng sinh học của Myoglobin
IV. Tính chất của Myoglobin
Chương 3: Sự khác nhau giữa Hemoglobin và Myoglobin
Tài liệu tham khảo
Giới thiệu đề tài
I. Mục tiêu
Mô tả cấu tạo của HEM (vẽ hình).
Phân tích cấu tạo của GLOBIN.
Phân tích sự kết hợp của HEM và GLOBIN.
Hiểu vai trò của Hb trong việc vận chuyển các khí.
Phân tích sự kết hợp thuận nghịch của HEMOGLOBIN (Hb) với oxy (O2) và carbon dioxyd (CO2).
Mô tả tính chất kết hợp của Hb với oxyd carbon (CO).
Nêu tên 3 chất oxy hóa Hb thành Met-Hb.
Nêu tính chất enzym của Hb.
Myoglobin
So sánh Hemoglobin và Myoglobin
II. Phân công thực hiện
Giới thiệu về Hemoglobin và Myoglobin: Mỹ Duyên
Cấu tạo, chức năng, tính chất Hemoglobin: Trung Thành, Quang Khoa, Thanh Hà
Cấu tạo, chức năng, tính chất Myoglobin: Thuý Ngọc, Thu Linh, Ngọc Bình
So sánh Hemoglobin và Myoglobin: Trà Mi
Trình bày nội dung thành file word và file power point: Ngọc Oanh
Thuyết trình về Hemoglobin và so sánh Hb - myoglobin: Ngọc Oanh
Thuyết trình về Myoglobin: Mỹ Duyên
Chương 1: Hemoglobin
I. Giới thiệu
Một trong những chức năng chính của máu là vận chuyển oxy. Oxy trong không khí được hít vào phổi, từ phổi được vận chuyển theo dòng máu để đến các mô. Ở các mô máu nhận CO2, sản phẩm của quá trình chuyển hoá, đem trở lại phổi để thải ra ngoài. Trung bình mỗi ngày qua nhiều vòng tuần hoàn, máu vận chuyển được khoảng 600 lit oxy phổi đến các mô. Khả năng vận chuyển máu lớn như vậy nhưng lượng oxy hoà tan lại rất ít, 100 ml máu chỉ hoà tan trực tiếp được 39 ml oxy trong khi đó 100ml máu ở động mạch phổi chứa đến 20 ml oxy, vậy hơn 19 ml oxi được vận chuyển như thế nào? Theo cơ chế nào? Ta sẽ xem xét cấu tạo hoá học của chất vận chuyển khí quan trong máu: Hemoglobin
• Là huyết cầu tố (kí hiệu Hb)
• Là một porphyrinoprotein gồm một protein thuần GLOBIN và các nhóm ngoại HEM
• Hồng cầu người: 32% Hb, Hb ở trong hồng cầu, được hồng cầu bảo vệ.
• Mỗi sinh vật có một loại Hb khác nhau, tuỳ từng trường hợp vào nhóm globin
• Mỗi hồng cầu có 640 triệu phân tử Hb
hình 1: myoglobin và hemoglobin
II. Cấu tạo hoá học:
Protein thuần: globin
Nhóm ngoại: Hem
1.Cấu tạo của hem:
Là protoporphyrin IX gắn với 1 nguyên tử Fe2+ bằng 2 nối cộng hóa trị và 2 nối phối trí.
Fe2+
HEM porphyrin: 4 vòng pyrol
Protoporphyrin
8 nhóm thế (M, V, M,V,M,P,P,M)
Hình 2: hem
Nguyên tử Fe trong hem
Nguyên tử Fe trong heme liên kết với 4 nguyên tử N ở trung tâm của vòng porphyrin, tuy vậy, vẫn còn 2 phối trí tự do trên nguyên tử Fe, 2 phối trí tự do này nằm ở 2 phía của mặt phẳng heme. Nhóm heme này nằm ở các đường nứt hay kẽ hở của phân tử myoglobin, được bao quanh bởi các phần không phân cực trừ 2 phân tử histidine phân cực mà thôi.
Một trong 2 phối trí tự do của Fe được liên kết với một trong các histidine này, và còn lại một phối trí tự do trên Fe nắm ở phía kia của vòng sẽ liên kết với oxygen. Nhóm histidine thứ 2 ở gần bên, sẽ đóng vai trò cho các nhiệm vụ khác: nó giúp điều chỉnh hình dạng của các khe giúp cho chỉ có các phân tử có kích thước nhỏ mới có thể chui qua đề phản ứng với nguyên tử Fe, mà nó cũng giúp cho phản ứng nghịch tức là phản ứng phóng thích oxygen lk với Fe. Thiệt hấp dẫn khi thấy rằng một cấu trúc 3D rất phức tạp của phân tử protein myoglobin to lớn lại được cấu tạo để sản xuất chính xác cho một hình dạng của khe hở, với 2 nhóm histidine ở bên phải để giúp cho phản ứng theo chiều nghịch được diễn ra khi cần thiết.
Nguyên tử sắt và mạch protein làm thay đổi bước sóng hấp thụ và làm cho hemoglobin có một màu đặc trưng. Hemoglobin đã oxy hóa (máu từ các động mạch) có màu đỏ sáng(hic, đỏ tươi dễ nghe hơn), nhưng khi không có Oxy (máu ở các tĩnh mạch), hemoglobin chuyển sang màu đõ tối hơn.
Chương 3: So sánh Hemoglobin và Myoglobin
I. Giống nhau:
Myoglobin (Mb) và Hemoglobin (Hb) đều là những sắc tố có khả năng vận chuyển oxy
Myoglobin và Hemoglobin đều có cấu tạo gồm nhóm ngoại là nhóm Heme và phân tử Globin. Cấu tạo nhóm Heme của Myoglobin và Hemoglobin giống nhau.
II. Khác nhau:
Hemoglobin chỉ có chủ yếu ở trong máu, tủy xương (những nơi có hồng cầu phát triển), còn Myoglobin có nhiều ở trong cơ.
Một phân tử Myoglobin chỉ gồm một đơn vị, không phải là bốn đơn vị như Hemoglobin. Phân tử Globin của Myoglobin do 153 gốc acid amin tạo nên, trong đó 121 gốc tham gia vào cấu trúc xoắn a, gồm 8 phần, mỗi phần chứa từ 7-26 gốc.
Myoglobin là protein có cấu trúc bậc 3 tiêu biểu. Nhóm Heme gắn với Globin ở gốc Histidin có số thứ tự 93. Hemoglobin có cấu trúc bậc bốn.
Do Drive thay đổi chính sách, nên một số link cũ yêu cầu duyệt download. các bạn chỉ cần làm theo hướng dẫn.
Password giải nén nếu cần: ket-noi.com | Bấm trực tiếp vào Link để tải:
You must be registered for see links
Last edited by a moderator: