niemtinnoiay89
New Member
Download miễn phí Đồ án So sánh khả năng xử lý nước thải chứa tinh bột ở quy mô phòng thí nghiệm của một số chế phẩm xử lý nước thải tinh bột hiện nay trên thị trường
MỤC LỤC
Trang
MỞ ĐẦU
CHƯƠNG 1: TỔNG QUAN VỀ TINH BỘT VÀ CÔNG NGHIỆP SẢN XUẤT TINH BỘT MÌ
1.1 Tổng quan về tinh bột 3
1.1.1 Cấu tạo 3
1.1.2 Phân loại. 4
1.1.3 Tính chất vật lý 5
1.1.3.1 Độ tan của tinh bột 5
1.1.3.2 Sự trương nở 5
1.1.3.3 Tính hồ hóa của tinh bột 5
1.1.3.4 Độ nhớt của tinh bột 6
1.1.3.5 Khả năng tạo gel và sự thoái hóa của gel 6
1.1.4 Tính chất hóa học 7
1.1.4.1 Phản ứng thủy phân 7
1.1.4.2 Phản ứng tạo phức 8
1.1.4.3 Tính hấp thụ của tinh bột 8
1.1.5 Phương pháp xác định các chỉ số cơ bản của tinh bột 9
1.1.5.1 Xác định tinh bột bằng phương pháp so màu 9
1.1.5.2 Xác định nhiệt độ hồ hóa của tinh bột 10
1.1.5.3 Xác định độ hòa tan và khả năng hydrate hóa của tinh bột 11
1.2 Công nghệ sản xuất tinh bột mì 13
1.2.1 Nguyên liệu sản xuất tinh bột mì 13
1.2.1.1 Cây khoai mì 13
1.2.1.2 Củ khoai mì 14
1.2.1.3 Thành phần hóa học 16
1.2.1.4 Thời vụ thu hoạch 18
1.2.1.5 Bảo quản nguyên liệu 19
1.2.1.6 Lợi ích của tinh bột mì 20
1.2.2 Một số quy trình sản xuất tinh bột mì 22
1.2.2.1 Quy trình sản xuất tinh bột mì nói chung 22
1.2.2.2 Quy trình sản xuất tinh bột mì của Thái Lan 23
CHƯƠNG 2: TỔNG QUAN VỀ QUÁ TRÌNH PHÂN HỦY TINH BỘT
2.1 Hệ enzyme phân hủy tinh bột 26
2.1.1 Endoamylsae 26
2.1.1.1 Enzyme α-amylase 26
2.1.1.2 Nhóm enzyme khử nhánh 30
2.1.2 Exoamylase 32
2.1.2.1 Enzyme β-amylase 32
2.1.2.2 Enzyme Amyloglycosidase 34
2.2 Cơ chế của quá trình phân hủy tinh bột 35
2.2.1 Cơ chế tác dụng của enzyme α-amylase 35
2.2.2 Cơ chế tác dụng của enzyme β-amylase 36
2.2.3 Cơ chế tác dụng của enzyme Amyloglycosidase 37
CHƯƠNG 3: TỔNG QUAN VỀ XỬ LÝ NƯỚC THẢI NHÀ MÁY TINH BỘT MÌ
3.1 Tình trạng ô nhiễm từ ngành sản xuất tinh bột mì hiện nay 38
3.2 Chất thải nhà máy sản xuất tinh bột mì 39
3.2.1 Thành phần các chất thải 39
3.2.2 Tác động của chất thải đến môi trường 40
3.3 Các phương pháp xử lý nước thải tinh bột 44
3.3.1 Một số phương pháp cơ bản 44
3.3.1.1 Phương pháp cơ học 44
3.3.1.2 Phương pháp hóa lý 44
3.3.1.3 Phương pháp hóa học 44
3.3.1.4 Phương pháp sinh học 45
3.3.1.5 Phương pháp xử lý cặn 45
3.3.2 Phương pháp sinh học trong xử lý nước thải tinh bột 45
3.3.2.1 Quy trình xử lý nước thải tinh bột theo truyền thống 47
3.3.2.2 Quy trình xử lý nước thải tinh bột của nhà máy sản xuất tinh bột Bình Dương 48
3.3.2.3 Quy trình xử lý nước thải tinh bột của nhà máy Vedan 51
3.4 Một số chế phẩm sinh học dùng trong xử lý nước thải nhà máy tinh bột hiện nay 52
3.4.1 Chế phẩm Emic 52
3.4.2 Chế phẩm Gem-P1 53
3.4.3 Chế phảm vi sinh Jumbo-Clean 55
3.4.4 Men vi sinh xử lý bể phốt DW.97 55
CHƯƠNG 4: THÍ NGHIỆM SO SÁNH KHẢ NĂNG PHÂN HỦY TINH BỘT CỦA MỘT SỐ CHẾ PHẨM HIỆN NAY
4.1 Mục đích thí nghiệm 57
4.2 Vật liệu và phương pháp 57
4.2.1 Vật liệu 57
4.2.2 Phương pháp 57
4.2.2.1 Xác định DO 57
4.2.2.2 Xác định COD 58
4.2.2.3 Xác định BOD 59
4.3 Bố trí thí nghiệm 60
4.4 Kết quả và nhận xét 61
4.4.1 Kết quả các thông số đầu vào 61
4.4.2 Kết quả thí nghiệm với mẫu 1 62
4.4.3 Kết quả thí nghiệm với mẫu 2 64
CHƯƠNG 5: KẾT LUẬN
TÀI LIỆU THAM KHẢO
PHỤ LỤC
Để tải bản Đầy Đủ của tài liệu, xin Trả lời bài viết này, Mods sẽ gửi Link download cho bạn sớm nhất qua hòm tin nhắn.
Ai cần download tài liệu gì mà không tìm thấy ở đây, thì đăng yêu cầu down tại đây nhé:
Nhận download tài liệu miễn phí
Tóm tắt nội dung tài liệu:
mylase2.1.1 Endoamylase
Endoamylase bao gồm: α-amylase và nhóm enzyme khử nhánh. Các enzyme này thủy phân các liên kết bên trong của chuỗi polysaccharide.
2.1.1.1 α-amylase (α-1,4-glucan-glucanhydrolase)
α-amylase từ các nguồn khác nhau có thành phần amino acid khác nhau, mỗi loại α-amylase có một tổ hợp amino acid đặc hiệu riêng. α-amylase là một protein giàu tyrosine, tryptophan, acid glutamic và aspartic. Các glutamic acid và aspartic acid chiếm khoảng ¼ tổng lượng amino acid cấu thành nên phân tử enzyme.
Hình 2.2 Cấu trúc không gian của α- amylase
a. Cấu tạo
α- amylase đều có cấu trúc từ 3 vùng khác nhau:
- Vùng trung tâm A: có kích thước lớn ở dạng thùng (α−β)8.
- Vùng B nằm giữa tờ giấy xếp β thứ 3 và xoắn ốc α tiếp sau cấu trúc (α−β)8. Vùng này được tạo nên từ ba tờ giấy xếp β đối song song và một vòng dài có cấu trúc ít trật tự. Vùng B này được gắn chặt với vùng A bởi một cầu nối disunfua.
- Vùng C có cấu trúc tờ giấy xếp β, và được liên kết với vùng A, bởi một chuỗi đơn polypeptide. Tùy theo nguồn gốc enzyme, vùng này có thể mang thêm một mạch gluxit.
Một số α-amylase đặc biệt là α-amylase từ tụy lợn và từ thực vật có chứa ion Ca2+. Ion này nằm ở giữa vùng A và vùng B, có tác dụng làm ổn định cấu trúc bậc 3 của enzyme và đóng vai trò như chất hoạt hóa dị không gian.
Tâm hoạt động của α- amylase nằm trong một rãnh có chiều dài khoảng 3nm. Rãnh này nằm giữa vùng A ở đầu C của nó và vùng B. Các tâm hoạt động của các α- amylase khác nhau thường được tạo nên bởi 5 đến 11 tâm phụ (A tới K) tùy theo nguồn gốc của enzyme.
Ở tâm hoạt động, cơ chất được giữ trong tư thế một hình thể bị uốn cong nhờ các liên kết Van der Walls với một số acid amin thơm cũng như các liên kết hydro giữa các mạch bên của các acid amin có cực và cơ chất. Matsura và cộng sự (1984) cho rằng siêu cấu trúc (α−β)8 tạo ra một trường tĩnh điện có lực hút mạnh, có thể có ảnh hưởng tới toàn bộ quá trình xúc tác, nghĩa là tới sự gắn cơ chất, trạng thái chuyển cũng như tới sự giải phóng sản phẩm thủy phân.
Tâm này có vai trò như một cái điều hòa của enzyme để chống lại sự kìm hãm cạnh tranh bởi sản phẩm thủy phân. Nhiều nghiên cứu về năng lượng tương tác giữa cơ chất là một gốc glucose với các tâm phụ khác nhau của enzyme, cho thấy các α-amylase đều có đặc tính chung sau:
- Năng lượng tương tác của các tâm từ A-E với gốc glucose luôn luôn dương. Tương tác này thuận lợi cho việc giữ chuỗi mạch ở tâm hoạt động sau khi đứt liên kết.
- Năng lượng của tâm F (gần với tâm xúc tác) với gốc glucose thì hơi âm cho tới dương mạnh. Điều này tùy thuộc vào nguồn enzyme.
- Năng lượng tương tác của tâm G là dương. Chính vì vậy nó tạo điều kiện hình thành cho phức enzyme - cơ chất. Phức này sẽ không được tạo ra với các chuỗi mạch ngắn maltooligosaccharide, chính các chuỗi mạch ngắn này lại là chất kìm hãm cạnh tranh khi ở nồng độ cao.
- Tâm xúc tác của α-amylase được giới hạn bởi hai acid amin (aspartic hay glutamic) nằm trong vùng gắn cơ chất. Cơ chế thủy phân bắt đầu bằng sự làm yếu liên kết glycoside C1 - C4 phải thủy phân, do kết quả của việc tạo nên phức enzyme - cơ chất. Liên kết này lại một lần nữa bị yếu đi dưới tác dụng của một trong hai acid amin đóng vai trò là chất cho proton tới C4. Khi liên kết glycoside bị đứt sẽ tạo nên một ion oxycarbonium (trạng thái chuyển). Ion này được ổn định bởi điện tích âm của một acid amin khác.
Cuối cùng, ion oxycarbonium tác dụng với một phân tử nước và hai oligosaccharide được tạo thành liền rời bỏ tâm hoạt động của enzyme.
b. Tính chất
Bảng 2.1 Các đặc tính của α-amylase từ vi sinh vật
Nguồn vi sinh vật
pH
Nhiệt độ (Tp)
Phân tử lượng (kD)
Bacillus acidocaldarius
3.5
75
68
B. stearothemophilus
4.5 – 6.5
65 – 73
48
B. subtilis
5.3 – 6.4
50
47
Acinetobacter sp
7.0
50 – 55
65
Bacteroides anylophilus
6.3
43
92
Micrococcus halobius
6.0 – 7.0
50 – 55
89
Streptomyces hygroscopicus
5.0 – 6.0
50 – 55
48
S. aureofaciens
4.6 – 5.3
40
40
Thermonospora curvata
5.5 – 6.0
65
62
Aspergillus prysee
5.5 – 5.9
40
52
Mucor posillus
3.5 – 4.0
65 – 70
48
Lipomyces kononenkaae
5.5
40
38
pH tối ưu của α-amylase phụ thuộc vào nguồn gốc enzyme. pH tối ưu nằm trong khoảng acid yếu 4.8 – 6.9. Tuy nhiên có một số α-amylase chịu acid cao như α-amylase từ Bacillus acidocaldarious có pH tối ưu 3.5 hay chịu kiềm mạnh như α- amylase từ Bacillus licheniformis có pH tối ưu 9.0. Sự có mặt của ion Ca2+ cho phép cải thiện độ ổn định của enzyme đối với sự thay đổi của pH.
Nhiệt độ hoạt động tối ưu của α-amylase cũng phụ thuộc vào nguồn gốc enzyme. Thông thường, nhiệt độ tối ưu nằm trong khoảng 40 – 500C, nhưng có thể đạt tới giá trị gần 70 – 800C đối với α-amylase từ vi khuẩn như B. sterothermophilus, B. subtilis, B. lichen
α-amylase từ vi khuẩn: được sản xuất từ B.subtilis var amyloliquefaciens và B. subtilis var amylosacchariticus có khối lượng phân tử 49000 – 60000Da. α-amylase không chứa co-enzyme, tuy nhiên nó cũng cần một nguyên tử gam Ca2+ cho một mol enzyme để ổn định cấu trúc phân tử và ngăn không cho protease tấn công enzyme. Hoạt tính đặc hiệu của α-amylase vi khuẩn vào khoảng 4×105 SKB/g protein enzyme (SKB là số lượng amylase thủy phân 1g dextrin giới hạn dạng β đến điểm mất màu với iot trong thời gian một giờ, ở điều kiện chuẩn). Enzyme α-amylase vi khuẩn ổn định ở nhiệt độ 65 – 700C trong 1giờ khi đem ủ ở 150 pPhần mềm Ca2+ ở pH khoảng 6.5 – 7.5. Enzyme bị bất hoạt nhanh ở pH thấp 4.5 – 4.7 và có mặt của các tác nhân tạo phức như polyphosphat, EDTA, oxalate, chlorine tự do, các chất oxy hóa khác.
α-amylase từ nấm: chủ yếu có nguồn gốc từ Aspergillus oryzae. Nó là một loại glycoprotein, có khối lượng phân tử khoảng 51000Da và một mol enzyme liên kết với 10 nguyên tử gam Ca2+. Hoạt tính đặc hiệu của nó khoảng 5×104 SKB/g protein enzyme, pH tối ưu là 5.0 và nhiệt độ tối ưu khoảng 50 – 600C. α-amylase từ nấm kém chịu nhiệt hơn so với α-amylase từ vi khuẩn nên thường bị bất hoạt ở nhiệt độ 60 – 700C trước khi đạt được nhiệt độ hồ hóa.
α-amylase từ thực vật (mầm mạch): là tập hợp enzyme có khối lượng phân tử khoảng 42000 – 54000Da, pH tối ưu 5.5 và nhiệt độ tối ưu khoảng 700C, sẽ bị mất hoạt ở nhiệt độ cao. Tuy nhiên, nếu nồng độ cơ chất cao enzyme vẫn giữ được hoạt tính ngay cả ở nhiệt độ hồ hóa tinh bột. Enzyme α-amylase từ mầm mạch ổn định trong khoảng pH rất rộng từ 4.5 – 9.5 ở nhiệt độ 250C. Nó cũng bị bất hoạt nhanh ở những giá trị pH nhỏ hơn 4.5 hoặc bởi các chất oxy hóa.
2.1.1.2 Enzyme khử nhánh
a. Pullulanase (hay α-dextrin 6 – glucosidase)
Pullulanase là enzyme khử nhánh trực tiếp có thể thuỷ phân các liên kết α-1,6 glycoside của tinh bột, glucogen, pululan và các dextrin tới hạn. Điều đáng chú ý là sự định vị của các liên kết α-1,6 glycoside có ảnh hưởng lớn đến tác động của enzyme. Đặc biệt là sự có mặt của hai liên kết α-1,4 glycoside nằm liền kề bên liên kết α-1,6 glycoside là điều kiện cần thiết cho enzyme phân cắt liên kết này.
Pullulanase phân giải các liên kết α-1,6 g...