Download miễn phí Giáo trình công nghệ protein





Trong cấu trúc không gian ngoài liên kết hydro thì liên kết cầu
disulfua trong cấu trúc bậc II và đặc biệt trong cấu trúc bậc III có ý nghĩa
hết sức quan trọng để giữ cấu trúc cuộn khúc của chuỗi polypeptide thành
khối. Đặc trưng cho potein hình cầu, là tương tác không gian giữa các gốc
amino acid ở xa nhau trong mạch polypeptide. Trong nhiều protein cầu có
chứa các gốc Cys tạo nên liên kết disulfua giữa các gốc Cys xa nhau trong
mạch polypeptide làm cho mạch bị cuộn lại. Ngoài ra cấu trúc bậc III còn
được giữ vững bằng các loại liên kết khác như Van der Waals, liên kết
hydro,liênkết tĩnhđiệngiữa cácgốc aminoacidv.v.



Để tải bản Đầy Đủ của tài liệu, xin Trả lời bài viết này, Mods sẽ gửi Link download cho bạn sớm nhất qua hòm tin nhắn.
Ai cần download tài liệu gì mà không tìm thấy ở đây, thì đăng yêu cầu down tại đây nhé:
Nhận download tài liệu miễn phí

Tóm tắt nội dung tài liệu:

g kết hợp với
protein), chúng có tác dụng làm tăng nồng độ glucose trong máu bằng
cách kích thích sự phân huỷ glycogen ở gan qua trung gian của AMP
vòng. Glucagon kích thích sự tân tạo glucose và ức chế sự phân huỷ
glucose bằng cách ức chế pyruvate kinase và phospho fructokinase. Nó
còn có tác dụng ức chế tổng hợp lipid ở gan, nhưng kích thích sự tạo thành
chất cetonic. Đối với protein, glucagon có tác dụng thoái hoá.
3.3.9. Calcitonin (CT)
Calcitonin được phát hiện từ năm 1962, người ta đã xác định được
cấu trúc của nó là một chuỗi peptide gồm 32 amino acid có một cầu
disulfua giữa amino acid thứ 1 và amino acid thứ 7 (hình 3.8).
S S
Cys1-Ser2-Asn3-Leu4-Ser5-Thr6-Cys7-Val8-Leu9-Ser10-Ala11-Tyr12-Met13-
-Arg24-Asn23-Leu22-Asn21-Asn20-Phe19-His18-Arg17-Phe16-Ser15-Gly14-
-Trp25-Gly26-Phe27-Gly28-Pro29-Glu30-Thr31-Pro32 -NH2
Hình 3.8 Sơ đồ cấu trúc calcitonin của lợn
Calcitonin có tác dụng điều hoà calci máu. Calci huyết tương được
duy trì ở nồng độ 10 mg/100 ml nhờ calcitonin (còn có cả PTH:
parathormon và vitamin D). Chất đối trọng sinh lý chính của calci là
phosphate. Độ hoà tan của calci phosphate rất thấp và sự tăng của một ion
39
này sẽ gây giảm một ion khác, nếu không phosphate calci sẽ kết tủa.
Trong máu một nữa calci kết hợp với protein, một nữa ở dạng tự do và có
hoạt động sinh học. Xương chứa trên 99% calci của cơ thể và là kho dự
trử chính của calci để khi cơ thể cần đến.
3.3.10. Angiotensin.
Angiotensin có cấu trúc là những peptide có 7 amino acid ( AII-
Angiotensin II) hay 8 amino acid (AIII-Angiotensin III), chúng được bài
tiết bởi tế bào thận. Chúng có tác dụng kích thích lớp vỏ của tế bào thượng
thận bài tiết aldosteron làm tăng lượng natri trong máu khi thể tích máu
hay natri giảm.
3.3.11. Cholecystokinin-pancreozymin(CCK-PZ).
Là một peptide có cấu trúc gồm 33 amino acid. Hoạt động sinh học
của nó gắn liền chủ yếu ở C tận cùng. Cholecystokinin được bài tiết bởi
niêm mạc tá tràng khi có sự tiêu hoá lipid và protein. Trong thực tế nhiều
tế bào bài tiết nhiều kiểu CCK khác nhau về số lượng amino acid (có thể
là 58; 32; 8 hay 4 amino acid). CCK được tổng hợp từ một hormon chung
(pre-pro-cholecystokin) có 114 amino acid.
Trong cơ thể CCK có tác dụng kích thích co bóp túi mật, kích thích
tế bào nang tụy bài tiết enzyme amylase.
3.3.12. Secretin.
Được phát hiện bởi Bayliss và Starling vào năm 1902. là một
peptide gồm có 27 amino acid, secretin được bài tiết bởi tá tràng nhờ kích
thích của pH acid. Hiện nay người ta đã tổng hợp được hoàn toàn phân tử
secrectin
Secretin có tác dụng kích thích bài tiết bicarbonate nhằm trung hoà
acid của dạ dày (pH từ 1,5-2,5 tăng lên 7,0). Ngoài ra secretin còn có
nhiều tác dụng khác như kích thích tiết mật và bài tiết pepsin.
3.3.13. Gastrin.
Gastrin được bài tiết bởi tế bào vùng hang vị của niêm mạc dạ dày.
Gastrin có cấu trúc là một peptide bao gồm 17 amino acid, được bài tiết từ
một hormon có 34 amino acid. Gastrin tổng hợp nhân tạo chỉ gồm 4 amino
acid cuối cùng (từ 14 đến 17) có hoạt động đầy đủ của gastrin và được ứng
dụng rộng rãi trong lâm sàng (phương pháp gastrin).
Gastrin có tác dụng kích thích tế bào thành của tuyến dạ dày bài tiết
HCl và tế bào chính bài tiết pepsinogen. Ngoài ra gastrin còn kích thích sự
vận động của dạ dày, ruột, làm giãn cơ vòng của môn vị.
3.4. Các peptide kháng sinh
40
Đó là những peptide do vi vi khuẩn hay nấm sản sinh ra. Nhiều
peptide kháng sinh là peptide vòng chứa các amino acid dạng D và L.
3.4.1. Penicillin.
Penicillin được chiết ra từ dịch nuôi cấy nấm Penicillium
chrysogenum . Penicillin gồm nhiều loại, chúng có cấu tạo gần giống
nhau, bao gồm một vòng tiasolidin, một vòng β-lactam, một nhóm amino
có gắn với CO2 và một mạch bên (R), hình 3.9.
Hình 3.9 Cấu tạo chung của phân tử penicillin
Ngày nay, người ta biết được nhiều loại penicillin chúng chỉ khác
nhau bởi mạch bên.Ví dụ:
- mạch bên của penicillin F là CH3-CH2-CH=CH2-
- mạch bên của penicillin K là CH3-(CH2)3-CH2-
- mạch bên của penicillin O là CH2=CH-CH2-S-CH2-
- mạch bên của penicillin G là -CH2-
- mạch bên của penicillin G là HO- -CH2-
- mạch bên của penicillin V là -O-CH2-
Penicillin lần đầu tiên phát hiện có tác dụng chống vi khuẩn gram
dương Staphylococcus, Diplococcus...nhưng hầu như không có tác dụng
chống vi khuẩn gram âm và nấm men. Vài thập niên trở lại đây đã phát
hiện ra nhiều loại penicillin mới trong đó một số có hiệu quả chông lại vi
41
vòng
β-lactam
vòng thiazolidinemạch bên
khuẩn gram âm và nấm men, ví dụ: ở nồng độ cao (10 mg/ml) pencillin có
khả năng chống các nòi nấm men Saccharomyces cerevisae đơn bội và E.
coli.
3.4.2. Gramicidin.
Gramicidin được phát hiện từ năm 1942 và bao gồm hai loại là
gramicidin S có 5 amino acid và gramicidin J có 24 amino acid, chúng đều
là những peptide có cấu trúc vòng.
Với nồng độ vài mg/ml gramicidin có tác dụng chống được
Diplococcus pneumoniae, Streptococcus hemolyticus, Meningococcus,
Staphylococcus aureus và Neiseria. Các chất gramicidin được dùng để
điều trị các bệnh nhiễm trùng do tụ cầu, liên cầu quầng, nhiễm trùng máu
hậu sản, viêm họng, viêm màng não v.v...
3.4.3.Tyrocidin.
Tyrocidin được phát hiện vào năm 1939 bởi Dubos khi lên men vi
khuẩn B. brevis. Tyrocidin kết hợp với gramicidin tạo thành tyrothricin.
Khi thuỷ phân tyrocidin trong môi trường acid thấy có các amino acid của
dang L như sau: ornitine, valine, leucine, proline, tyrosine, phenylalanine,
tryptophan, glutamic, asparaginic. Trocydin lai tiếp tục phân huỷ thành
các tyrocidin A, B và C.
Cũng giống như gramicidin ở nồng độ vài mg/ml tyrocidin đều có
tác dụng chống các loại vi khẩn như Diplococcus pneumoniae,
Streptococcus hemolyticus, Meningococcus, Staphylococcus aureus và
Neiseria.
3.4.4. Bacitracin.
Bacitracin được Johnson và cộng sự phát hiện từ năm 1945 từ dịch
chiết của vi khuẩn Baccillus licheniformi (thuộc nhóm B. subtilis).
Bacitracin bao gồm 10 loại khác nhau là : bacitracin A, A1, B, C, D, E, F1,
F2, F3 và G. Trong đó bacitracin A chiếm nhiều nhất (37%). Bacitracin A
cấu trúc là một peptide nhỏ chỉ gồm khoảng 10 amino acid sau: L-leucine,
L-lysine, -L-isoleucine, L-cysteine, L-asparaginic, glutamic, D-asparaginic
D-phenylalanin, D-ornitin.
Bacitracin tuy không có hoạt tính chống vi khuẩn gram âm, nhưng
lại có hoạt tính mạnh mẽ chống vi khuẩn gram dương, 1đơn vị /ml có thể
chống được S. pyogenes, S. hemolyticus, S. albus, Clostridium welchii,
...Bacitracin được dùng nhiều trong chăn nuôi và công nghiệp thực phẩm.
3.4.5. Polymycin.
Polymycin được phát hiện cùng một lúc vào năm 1947 bởi ba
nhóm nhà khoa học của Mỹ và Anh từ dịch chiết của vi khuẩn Bac.
42
Polymixa. Polymycin là một hỗn hợp bao gồm các chất gần giống nhau
gọi là polymycin A, B, C, E và M. Chúng đều là những peptide có tính
chất kiềm, dễ tạo thành muối với acid hữu cơ và vô cơ.
Polymycin có hoạt tính mạnh mẽ chống vi khuẩn gram dương và
âm, đặc biệt có khả năng chống các vi khuẩn mủ xanh (Ps.aeruginosa) đã
kháng lại các chất kháng sinh khác.
3.5. Các peptide có ý nghĩa sinh lý tế bào
Các peptide có ý nghĩa sinh lý tế bào thường chủ yếu là các
peptide hormon đã được giới thiệu ở trên. Trong phần này chỉ mang tính
chất nêu lên những tính chất cơ bản trong hoạt động sinh lý ở tế bào.
Đó là những peptide có từ 3 đến khoảng 200 amino acid. Nó ...
 

Các chủ đề có liên quan khác

Top