Download Câu hỏi và đáp án Hoá sinh miễn phí





1. Starch: Tinh bột gồm 2 thành phần (0.25 điểm), amylase và amylopectin (0.25 điểm)
• Tinh bột là dạng carbohydrate dự trữ ở thực vật (0.25 điểm)
• Tinh bột bao gồm một hỗn hợp của hai chất (0.25 điểm) amylose, một mạch polysaccharide thẳng (0.25 điểm), và Amylopectin là polysaccharide có mạch nhánh (0.25 điểm)
• Cả hai dạng của tinh bột đều là polyme của α-D-Glucose (0.25 điểm)
• Tinh bột tự nhiên chứa 10-20% (0.25 điểm) và amylose và Amylopectin là 80-90%. (0.25 điểm)
• Amylose tạo thành một chất keo phân tán trong nước nóng trong khi Amylopectin hoàn toàn không hòa tan. (0.25 điểm)
 



Để tải bản DOC Đầy Đủ thì Trả lời bài viết này, mình sẽ gửi Link download cho

Tóm tắt nội dung:

ta, đó là quá trình lập lại của các acid amin với các góc fi và psi. (0.25 điểm)
Ngoài ra còn có các cấu trúc bậc hai khác: xoắn colagen, cấu trúc ngược, cuộn, xoắn... (0.25 điểm)
Nhóm peptid –CO-NH- nằm trong lõi.
Nhóm ngoại R của acid amin nằm ngoài. (0.25 điểm)
Cấu trúc xoắn được giữ vững chủ yếu nhờ liên kết hydro.
Liên kết hydro hình thành giữa nhóm CO của liên kết peptid và nhóm –NH- của liên kết peptid thứ 4 (cách 3 nhóm peptid). (0.25 điểm)
Mỗi nhóm –CO-NH- đều tạo 2 liên kết hydro. 2 nhóm acid amin liên kế cách 1,5A0 , góc quay 1000. Một vòng xoắn có 3,6 gốc aa và chiều cao 5,4A0
Có thể xoắn phải hay xoắn trái (chủ yếu xoắn phải)
Các mạch xoắn trong phân tử protein. Khác nhau thì khác nhau phụ thuộc: thành phần, thứ tự sắp xếp acid amin, pH môi trường…
Biết cấu trúc bậc một thì suy được tỷ lệ % xoắn
Ví dụ: hemog. Và miog. Là 75%, lizozim:35%,ribonuclease:17%, kimotripsin hầu như không có xoắn (0.25 điểm)
Chuỗi polialanin tạo xoắn, còn poliglutamic không tạo xoắn ở pH=7 mà tạo xoắn ở pH=2. Prolin ở giữa các bước xoắn sẽ phá vỡ xoắn
Chiều dài các đoạn xoắn thường < 40A0 (0.25 điểm)
Colagen có thành phần acid amin: glixin 35%, prolin 12%, có 2 acid amin hiếm: hydroprolin và hydroxylizin
Đơn vị cấu trúc của colagen là tropocolagen gồm 3 mạch polipeptid bện vào nhau siêu xoắn (mỗi mạch đã có cấu trúc xoắn) (0.25 điểm)
Ba mạch nối nhau bằng liên kết hydro (0.25 điểm)
OH của hydroprolin cũng tham gia liên kết hydro
Ngoài ra trong protein hình cầu còn có các đoạn không có cấu trúc xoắn, vô định hình hay cuộn lộn xộn (0.25 điểm)
Xoắn Colagen
:
Cấu trúc bậc ba (3D): dạng 3-D hình cầu (0.25 điểm)
Các loại protein tan trong nước có dạng hình cầu gồm các phần xoắn α, phần vô định hình cuộn chặt lại, gốc kỵ nước quay vào trong, gốc ưa nước nằm trên bề mặt phân tử. (0.25 điểm)
Các liên kết giữ cho cấu trúc bật 3 vững là liên kết disulfit, liên kết ion, liên kết hydro, lực vandeswan, tương tác kỵ nước bị phá vỡ thì phân tử duỗi ra và mất tính tan, tính chất lý, hóa, hoạt tính sinh học. (0.25 điểm)
Ví dụ: Ribonuclease: 124aa, 4 cầu disulfit
Ribonuclease Các lọai liên kết trong cấu trúc bậc ba
Cấu trúc bậc bốn (4D): Tập hợp các polipeptid (0.25 điểm)
Cấu trúc bậc bốn của collagen và hemoglobin
Các loại liên kết giữ vững cấu trúc bậc 4 là: liên kết ion, liên kết hydro, lực vandeswan, tương tác kỵ nước
Câu 10. Em hãy nêu tính chất của protein và những ứng dụng của chúng
Đáp án
Tính chất chung của protein phụ thuộc:
Phụ thuộc thành phần và thứ tự các gốc aa (0.25 điểm)
Phụ thuộc các mạch bên của aa
Phụ thuộc liên kết peptid (0.25 điểm)
Phụ thuộc cấu trúc không gian 3 chiều của protein
Phụ thuộc vào điều kiện môi trường: pH, nhiệt độ, lực ion vv… (0.25 điểm)
Protein có khối lượng phân tử lớn: từ 10 nghìn đến hàng trăm nghìn dalton
Có dạng hình cầu và hình sợi (0.25 điểm)
Dạng hình cầu tan trong nước và muối loãng, rất hoạt động: enzyme, albumin, globulin, mioglobin, hemoglobin… (0.25 điểm)
Dạng hình sợi trơ về mặt hoá học, có chức năng cơ học, protein cấu trúc: cologen, fibrin, keratin, miozin (0.25 điểm)
Chất điện li lưỡng tính: do nhóm bên R phân cực của aa
Trạng thái tích điện của các nhóm phụ thuộc: pH môi trường, (0.25 điểm)
Khi tổng điện tích bằng 0 thì protein có điểm đẳng điện pHi, protein không di chuyển trong điện trường
Nếu protein chứa nhiều Asp, Glu pHi ở vùng acide, nếu chứa nhiều Lys, Arg, His thì pHi ở vùng kiềm (0.25 điểm)
pH pH=pHi protein kết tủa: ứng dụng để tách các loại protein khác nhau và để xác định pHi (0.25 điểm)
Khi hoà tan protein tạo thành dạng keo: do trên bề mặt phân tử có các nhóm phân cực, các nhóm này hấp phụ các phân tử nước lưỡng cực tạo thành vỏ áo nước (0.25 điểm)
Lớp áo nước có bề dày bằng kích thước phân tử nước = 3A0
Độ bền keo phụ thuộc sự tích điện, mức độ hydrat hóa, nhiệt độ …ứng dụng để kết tủa protein. (0.25 điểm)
Keo có kích thước lớn không qua màng bán thấm
Tính chất keo của protein (0.25 điểm)
Tính tan của protein khi:
- Có lớp áo nước
- Phân tử protein tích một loại điện tích âm hay dương
Tính tủa của protein khi: (0.25 điểm)
-Mất lớp áo nước và
-Trung hoà điện tích
a)Tủa thuận nghịch. (0.25 điểm)
Sau khi kết tủa nếu loại bỏ các yếu tố gây tủa protein lại trở lại dạng keo: còn nguyên tính tan, hoạt tính sinh học, còn phản ứng hoá học- Tủa thận nghịch. Tác nhân gây tủa: muối trung tính, cồn
b)Tủa không thuận nghịch. (0.25 điểm)
Nếu sau khi loại bỏ các yếu tố gây tủa protein không còn tính tan, hoạt tính sinh học, tính hoá học thì gọi là tủa không thuận nghịch hay còn gọi là biến tính
Protein biến tính: - Phá vỡ cấu hình không gian (0.25 điểm)
- Phân tử duỗi ra.
Tác nhân gây tủa: nhiệt, acid vô cơ, muối kim lọai năng…
Ứng dụng tính chất tủa thuận nghịch của protein: (0.25 điểm)
-Thu nhận chế phẩm protein: sử dụng muối sulphat amon: (NH4)2SO4, aceton, etanol ở nhiệt độ O0C,
Sau đó loại bỏ (NH4)2SO4 bằng thẩm tích
Ứng dụng tính tủa không thuận nghịch (0.25 điểm)
-Loại bỏ protein ra khỏi dung dịch
-Làm ngừng phản ứng enzyme
-Hoá chất làm biến tính protein là: a. tricloacetic, a. vonflavic, a.picric, a. sulfosalixilic…muối các kim loại nặng: Pb, Hg, Cu, Fe… (0.25 điểm)
Tính hấp thụ tia tử ngoại
Protein có khả năng hấp thụ tia tử ngoại ở 2 vùng bước sóng: 180nm-220nm –là vùng hấp thụ liên kết peptid cho phép định lượng tất cả các loại protein
Vùng 250nm - 300nm: vùng hấp thụ các a.amin thơm (phe, Trp, Tyr), cực đại ở 280nm
Ứng dụng các PP này khi protein hoàn toàn tinh sạch (0.25 điểm)
Câu 11. Em hãy viết những phản ứng hóa học đặc trưng của protein
Đáp án
Các phản ứng đặc trưng của protein
Phản ứng Ninhydrin: Phản ứng do nhóm a-carboxyl và a-amin (0.25 điểm)
Phản ứng biure: phản ứng giữa liên kết peptid với kim (0.25 điểm)
Xiorenxen: Phản ứng của nhóm a-amin với Với formaldehyde (0.25 điểm)
Phản ứng Ninhydrin (0.25 điểm)
Nhiệt độ cao ~100oC (0.25 điểm)
NH3, các peptide phản ứng chậm hơn so với axit amin (0.25 điểm)
Prolin, hydroprolin tạo phức màu vàng với Ninhydrin (0.25 điểm)
Phát hiện a-axit amin (phương pháp sắc kí giấy) (0.25 điểm)
Phản ứng ngưng tụ tạo liên kết peptide (0.25 điểm)
a-amin của aa này với a-carboxyl của aa khác (0.25 điểm)
Tạo chuỗi peptide (0.25 điểm)
(0.25 điểm)
Phản ứng Sorensen v
Với formaldehyde (0.25 điểm)
Khóa nhóm -NH2 của axit amin (0.25 điểm)
Định lượng –COOH bằng phương pháp chuẩn độ (0.25 điểm)
Suy ra hàm lượng của axit amin (0.25 điểm)
(0.25 điểm)
4. Biuret method
Nguyên tắc:
Các hợp chất có 2 hay nhiều liên kết (0.25 điểm)
–CO-NH- có thể liên kết với Cu trong môi trường kiềm tạo ra phức có màu đỏ hay tím đỏ
-Protein và các polipeptid có nhóm-CO-NH- (liên kết peptid) nên cũng có phản ứng Buret (0.25 điểm)
(0.25 điểm)
Câu 12. Em hãy trình bày enzyme hai thành phần: Cấu tạo, trung tâm hoạt động, cơ chế tác động và các phản ứng xúc tác .
Đáp án
Enzyme hai thành phần là 2 Enzyme phức tạp (0.25 điểm)
Enzyme nhiều cấu tử (0.25 điểm)
Cấu tạo gồm 2 phần (0.25 điểm)
Phần protein – apoprotein (0.25 điểm)
Nhóm...
 

tctuvan

New Member
Đăng 1 lần là đủ rồi bạn
Bạn download tại link này, pass là ketnooi.com
Code:
http://cloud.liketly.com/GvpOVF8Am992Rb6
 

Các chủ đề có liên quan khác

Top