Download miễn phí Đề tài Acid amin tiền thân của nhiều sinh chất quan trọng





Chức năng của hormone tuyến giáp
+ Phát triển cơ thể :
. T4 gây ảnh hưởng tới sự tăng trưởng, phát triển và thành thục sinh dục. Thí dụ, với thí nghiệm cổ điển, muốn nòng nọc đứt đuôi sớm thì thêm T4 vào môi trường nuôi.
. Cancitonin : polipeptid 32 aa, có tác dụng kỉch thích sụn thành lập xương, làm hạ ca huyết (ngược với hormone cận giáp). Với cơ quan sinh dục, gây phát triển khi trẻ, gây hoạt động khi trưởng thành. Ở thận , tăng đào thải Ca và P, giảm tái hấp thu Na+ và Cl- tại ống lượn gần vào máu, đào thải canxi từ máu ra khỏi cơ thể. Ở xương, giảm vận chuyển Ca từ xương ra máu, do vậy nồng độ canxi ở máu không tăng thêm nữa.
+ Tác dụng chuyển hóa :
. T4 làm các tế bào tăng chuyển hóa năng lượng, cơ thể thu nhận thêm oxy và huy động những chất để đốtcung cấp năng lượng . Nếu không cung cấp đủ các chất dự trữ năng lượng thì tăng sử dụng các chất ở TB. Với chuyển hóa Glucid, tăng hấp thu glucose ở ruột non. Ở gan , glycogen được thủy phân thành glucose.
. Chuyển hóa protein : tăng tổng hợp protein cho tăng trưởng và biệt hóa mô
. Chuyển hóa lipid : tăng huy động a.béo tự do, tăng mỡ dự trữ
. Chuyển hóa nước : điều hòa chuyển hóa, phân bố thể dịch
+ Tác dụng thần kinh :
. Ðiều hòa hoạt động TK tự động.
. Ðiều nhiệt: tăng sinh nhiệt.
. Phản xạ gân: ưu năng, gây nhanh,
nhược năng, gây chậm.
 



Để tải bản Đầy Đủ của tài liệu, xin Trả lời bài viết này, Mods sẽ gửi Link download cho bạn sớm nhất qua hòm tin nhắn.
Ai cần download tài liệu gì mà không tìm thấy ở đây, thì đăng yêu cầu down tại đây nhé:
Nhận download tài liệu miễn phí

Tóm tắt nội dung tài liệu:

xi giảm, lượng magie tăng cao). Do vậy mức protein cao chất lượng tốt (protein chức đủ acid amin không thay thế) là cần thiết trong thức ăn cho mọi lứa tuổi.
6. Vai trò của protein trong công nghệ thực phẩm
Ngoài giá trị sinh học và dinh dưỡng trong công nghệ sản xuất thực phẩm protein cũng có vai trò rất quan trọng:
Protein là chất có khả năng tạo cấu trúc, tạo hình khối , tạo trạng thái cho các sản phẩm thực phẩm. Nhờ có khả năng này mới có qui trình công nghệ sản xuất ra các sản phẩm tương ứng từ các nguyênliệu giàu protein
Nhờ có protein của tơ cơ ở thịt cá mới tạo ra được cấu trúc gel cho các sản phẩm như giò lụa kamakobo. Công nghệ sản xuất bánh mỳ là dựa trên cơ sở tính chất tạo hình, tính chất cô kết và tính chất giữ khí của hai protein đặc hữu trong bột mì là gliadin và glutenin.
Ví dụ:
Nhờ có các protein hoà tan của malt mà bọt CO2 ( một thành tố quan trọng của chất lượng bia ) trong bia mới giữ được bền. Nhờ tính chất đặc thù của cazein trong sữa mới chế tạo được hơn 2000 loại phomat hiện nay trên thế giới.
Gelatin của da có khả năng tạo ra gel và giữ gel bền bằng liên kết hidro nên mới có công nghệ tạo ra màng để bọc kẹo và bao các thuốc viên.
Protein còn gián tiếp tạo ra chất lượng cho các thực phẩm:
Các axit amin ( từ protein phân giải ra) có khả năng tương tác với đường khi gia nhiệt để tạo ra được màu vàng nâu cũng như hương thơm đặc trưng của bánh mì gồm 70 cấu tử thơm.
Hình thơm đặc trưng của chè gồm tới 30 cấu tử thơm cũng là nhờ các axit amin và các polyphenol của lá chèù khi tương tác với nhau khi gia nhiệt.
Các protein còn có khả năng cố định mùi tức là khả năng giữ hương được lâu bền cho sản phẩm.
II. ENZYME
1. Định nghĩa
Enzyme được cấu tạo từ các L-α-acid amin kết hợp với nhau qua liên kết peptide. Dưới tác dụng của peptide hydrolase, acid hay kiềm, các enzyme bị thủy phân hoàn toàn thành các L-α-acid amin, trong nhiều trường hợp ngoài acid amin còn có nhiều chất khác.
Ngoài nhóm nhỏ phân tử RNA có hoạt tính xúc tác, tuyệt đại đa số enzyme có bản chất là protein và sự thể hiện hoạt tính xúc tác phụ thuộc vào cấu trúc bậc I, II, III và IV của phân tử protein và trạng thái tự nhiên của nó.
2. Phân loại enzyme
Enzyme một cấu tử: là protein đơn giản
Enzyme hai cấu tử: là protein phức tạp gồm 2 thành phần. Trong phân tử phần protein gọi là feron kết hợp với phần không phải protein gọi là nhóm ngoại agon. Khi nhóm ngoại tách khỏi phần feron có thể tồn tại độc lập thì những agon đó có tên riêng là coenzyme.
Feron hay apoenzyem quyết định tính đặc hiệu của enzyme và tăng hoạt tính xúc tác của enzyme.
Ví dụ: Hematin kết hợp với một protein đặc hiệu tạo enzyme catalase, lực xúc tác tăng lên hàng triệu lần trong phản ứng phân li H2O2 so với ion Fe3+
Agon quyết định kiểu phản ứng mà enzyme xúc tác. Ví dụ: piruvatdecacboxylase xúc tác phản ứng loại CO2 của acid piruvic là enyme 2 thành phần có nhóm hoạt động là dẫn xuất pirophosphat của vitamin B1
Vai trò của enzyme là chất xúc tác sinh học có cường lực xúc tác mạnh hơn nhiều so với chất xúc tác thông thường. Ví dụ: 1g pepsin trong 2 giờ thủy phân 5kg trứng luộc ở nhiệt độ bình thường.
Mỗi enzyme chỉ có khả năng xúc tác cho một hay một số chất nhất định theo những kiểu phản ứng nhất định. Đó là tính đặc hiệu hay chuyên môn hóa của enzyme
Ví dụ: fumarathydratase chỉ tác dụng dạng trans của acid fumaric mà không tác dụng lên dạng cis
Hình B.II.2a: Hoạt tính của enzyme Hình B.II.2c: Phân lớp enzyme
3. Lactate dehydrogenase (LDH, EC 1.1.1.27)
a. Cấu trúc Lactate dehydrogenase
Dạng hoạt động của lactate dehydrogenase (Phân tử lượng là 144 kDa) là một tetramer bao gồm 4 đơn vị cấu trúc. Mỗi monomer được cấu tạo bởi một chuỗi peptide gồm 334 acid amin (Phân tử lượng 36 kDa). Trong tetramer, những đơn vị cấu trúc chiếm những vị trí tương đương, mỗi monomer có một trung tâm hoạt động. Tùy thuộc vào những điều kiện trao đổi chất, LDH xúc tác quá trình khử NADH – phụ thuộc của pyruvate đến lactate, hay quá trình oxy hóa NAD+ – phụ thuộc của lactate đến pyruvate.
Trung tâm hoạt động của một đơn vị LDH được chỉ ra dưới dạng biểu đồ. Trục peptide chính được vẽ như một ống màu xanh nhạt. Trên hình là cơ chất lactate (màu đỏ), coenzyme NAD+, chuỗi 3 acid amin mạch bên (Arg – 109, Arg – 171 và His – 195; màu xanh), liên quan trực tiếp tới sự xúc tác. Mạch nhánh peptide (màu hồng) được cấu tạo bởi những phần acid amin còn lại 98 – 111 cũng được thể hiện. Trong phần khuất của cấu trúc và coenzyme, cấu trúc từng phần được mở ra và cho phép đến gần vị trí liên kết với cơ chất. Trong phức enzyme lactate NAD+ được thể hiện, đường nhánh peptide đóng lại trung tâm hoạt động.
Hình B.II.3.a – 1: Cấu trúc Lactate dehydrogenase
Isoenzymes
Có hai đơn vị cấu trúc LDH khác biệt nhau trong cơ thể sinh vật – M và H – mà có một chuỗi acid amin hơi khác biệt và do đó đặc tính xúc tác khác nhau. Bởi vì hai đơn vị cấu trúc này có thể kết hợp để hình thành những tetramer một cách ngẫu nhiên, có tổng cộng 5 isoenzyme khác nhau của LDH trong cơ thể.
Hình B.II.3a – 2 chỉ ra những chỗ cắt từ những chuỗi acid amin của hai đơn vị cấu trúc, sử dụng ký hiệu ký tự đơn. Một gen tiền thẫn thông thường có thể được sao chép tại cùng một điểm trong quá trình phát triển. Hai gen sau đó tiếp tục phát triển độc lập hơn nữa của mỗi cái trong sự biến đổi và chọn lựa.. Sự khác biệt trong chuỗi giữa những cấu trúc M và L chủ yếu là bảo toàn – nghĩa là cả hai phần còn lại đều cùng một loại, ví dụ glycine (G) và alanine (A) hay arginine (R) và lysine (K). Sự chuyển đổi không bảo toàn ít thường xuyên hơn – ví dụ lysine (K) cho glutamine (Q) hay threonine (T) cho acid glutamic (E). Nói chung, đơn vị H chứa nhiều phần nền có tính acid và ít phần tính baze hơn dạng M, và do đó nó co một chất mang (–) mạnh. Điều này được ứng dụng để phân chia những isoenzyme sử dụng phương pháp điện di. Isoenzyme LDH–1, bao gồm 4 đơn vị H, di chuyển nhanh nhất và M4 isoenzyme di chuyển chậm nhất.
Sự phân chia và phép phân tích mẫu máu đóng vai trò quan trọng trong việc chuẩn đoán những căn bệnh chắc chắn.. Thông thường, chỉ một lượng nhỏ hạot tính enzymeđược tìn thấy trong huyết thanh. Khi một cơn quan, bộ phận bị thương tổn, những enzyme nội bào đi vào máu và có thể được hoạt hóa trong đó (chuẩn đoán enzyme huyết thanh). Hoạt tính tổng của một enzyme cho thấy sự thiệt hại trầm trọng, trong khi loại isoenzyme được tìm thấy trong máu cung cấp những bằng chứng về vị trí của thương tổn tế bào, vì mỗi gen đóng vai trò trong những cơ quan khác nhau ở những mức độ khác nhau. Chẳng hạn, gan và những cơ xương chủ yếu sản xuất cấu trúc M của lactate dehyrogenase (M cho cơ), trong khi não và cơ tim chủ yếu sinh ra cấu trúc H (H cho tim). Kết quả là mỗi cơ quan có một dạng isoenzyme điển hình, đặc trưng. Như chứng nhồi máu cơ tim chẳng hạn, có sự gia tăng mạnh mẽ số lượng LDH–1 trong máu, trong khi nồng độ của LDH–5 khó thay đổi. Isoenzyme của creatine kinase cũng đóng vai trò quan trọng trong việc chuẩn đoán.
Hình B.II.3a – 2: Isoenzymes
b. Cơ chế hoạt động của Lactate dehydrogenase
...
 

Các chủ đề có liên quan khác

Top