[email protected]
New Member
Download miễn phí Đề tài Gel protein-Cơ chế hình thành và Các yếu tố ảnh hưởng
MỤC LỤC
1. TỔNG QUAN 2
1.1. Protein cơ: 2
1.1.1. Sarcoplasmic protein: 2
1.1.2. Myofibrillar protein 2
1.1.3. Stromal protein: 3
1.2. Định nghĩa sự tạo gel: 3
2. CÁC YẾU TỐ ẢNH HƯỞNG ĐẾN SỰ TẠO GEL 5
2.1. Kiểu và nồng độ protein: 5
2.2. Nhiệt độ: 5
2.3. pH: 10
2.4. Nồng độ muối: 15
2.5. Enzyme: 20
2.6. Protein phi thịt: 24
Để tải bản Đầy Đủ của tài liệu, xin Trả lời bài viết này, Mods sẽ gửi Link download cho bạn sớm nhất qua hòm tin nhắn.
Ai cần download tài liệu gì mà không tìm thấy ở đây, thì đăng yêu cầu down tại đây nhé:
Nhận download tài liệu miễn phí
Tóm tắt nội dung tài liệu:
àn khác với P gelHình 2: Độ trắng của gel
Độ trắng có liên quan đến mức độ biến tính protein, là lớn nhất trong gel được hình thành bởi quá trình nấu (kiểm soát). Theo thử nghiệm sơ bộ (dữ liệu không được hiển thị), độ trắng của paste thịt cá rô phi ở 400C hay thấp hơn cho 60 phút một chút nhưng không đáng kể tăng so với thịt không xử lý. Hơn nữa, thịt xử lý dưới 150 MPa cũng tăng không đáng kể.
Thay đổi độ trắng của paste thị cá rô phi do xử lý nhiệt hay áp suất đã được quy cho sự biến tính myoglobin hay khả năng giữ nước của gel (Shie & Park, 1999). P-S gel đã có một giá trị độ trắng cao hơn P gel (p 6 0,05), như là kết quả của hai giai đoạn xử lý bao gồm điều áp tiếp theo gia nhiệt, thì S gel có độ trắng cao hơn P gel ( p 6 0.05) (Montero và cộng sự, 1997)..
Tuy nhiên, việc thiếu sự khác biệt về độ trắng của S và S-P gel cho thấy áp suất không tăng cường các protein biến tính như nhiệt gây ra. Mặc dù P / S gel khác nhau trong khả năng hình thành gel so với các loại khác, độ trắng của gel P / S gần S, S-P và P-S gel và rõ ràng là lớn hơn của các paste thịt.
Một số kết quả trái ngược trong độ trắng của P / S gel đã được báo cáo (Pe 'rez-Mateos và cộng sự, 1997;. Pe' rez-Mateos & Montero, 1997). Các tác giả chứng minh rằng sự biến tính nhẹ của gel từ (Micromesistius poutassou) blue whiting protein cơ bắp được xử lý tại 375 MPa /20 phút/38 0C so với những chuẩn bị ở 200 MPa / 3 C/10 phút hay bằng xử lý nhiệt độ ở 370C trong 30 phút tiếp theo nấu ở 900C trong 50 phút. Tuy nhiên, họ cũng thấy rằng cá mòi (Sardina pilchardus) xử lý ở 400 MPa và 400C tương tự như chuẩn bị ở 200 MPa và nhiệt độ thấp (<100C). Áp suất đủ cao để protein cá biến tính sẽ ngăn chặn protein biến tính tiếp theo nhiệt độ.(Ferna 'ndez-Martin và cộng sự, 1997.).
Kết luận
Sự khác biệt trong hóa học, kết cấu và đặc tính vật lý của chất keo protein gây ra bởi nhiệt độ và áp suất đã được nghiên cứu toàn diện. Kết hợp phương pháp xử lý nhiệt độ và áp suất để sản xuất sản phẩm khác nhau. Điều áp đồng thời với nhiệt độ không thể thay đổi các đặc tính gel, do sự giới hạn của cấu tạo protein. Tuy nhiên, điều áp trước khi xử lý nhiệt độ tăng cường khả năng hình thành gel và tính chất lưu biến. Một gel nhớt đã được hình thành khi xử lý đồng thời nhiệt độ và áp suất.
pH:
Ở điểm đẳng điện do vắng mặt các lực đẩy nên gel tạo ra kém phồng, ngậm ít nước và cứng. Các protein có tỷ lệ axit amin ưa béo cao (trên 31,5% số phân tử) như hemoglobin, ovalbumin, sẽ có vùng pH tạo gel thay đổi phụ thuộc vào nồng độ protein. Trái lại các protein có phần trăm các axit amin ưa béo thấp (22÷31%) như g - globulin, serumalbumin, gelatin và protein của đậu tương… thì lại không thay đổi pH tạo gel khi nồng độ protein thay đổi.
Vai trò của cấu trúc bậc 2 trong gel myosin lợn ở những pH khác nhau
Tóm tắt
Cấu trúc bậc 2, tính chất của gel và các mối liên hệ của myosin lợn đã được nghiên cứu bởi circular dichroism, đo tính lưu biến và kính hiển vi điện tử quét. Gel của myosin lợn liên quan đến một thay đổi trong cấu trúc myosin bằng tương tác protein-protein và protein-nước. Các tính chất của gel phụ thuộc mạnh pH và nhiệt độ. Gần pI (pH 5.5 và 6.0), myosin lợn có thể tự đông lại ở 150C. Myosin ở pH 6,5-9,0 bắt đầu hình thành một gel ở nhiệt độ cao hơn 380C. Gia nhiệt gây ra một xoắn α một phần biến thành lớp gấp nếp β và cuộn ngẫu nhiên. Sau đó, myosin tổng hợp và hình thành một mạng lưới gel. Gel giảm tính bền và tăng khả năng giữ nước (WHC) cùng với tăng pH. Tương quan phân tích chỉ ra rằng cả hai việc mở xoắn α, và sự hình thành lớp gấp nếp β giúp myosin lợn tạo gel. Hàm lượng cao gấp nếp β được làm nóng trước dẫn đến kết quả khả năng giữ nước của gel thấp. Độ chắc và đồng nhất của khối gel thu được ở pH 6,5.
Giới thiệu
Gel hình thành trong thịt bao gồm một phần của protein biến tính không thuận nghịch trong một mạng lưới ba chiều (Lanier, Carvajal, & gsawatdigul Yon, 2004). Myosin là protein phổ biến trong cơ và đóng một vai trò quan trọng trong phát triển gel trong các sản phẩm thịt. Myosin cấu là rất nhạy cảm với thay đổi độ pH (Lin & Park, 1998) và nhiệt độ (Liu, Zhao, Xiong, Xie, và Liu, 2007; Yongsawatdigul & Sinsuwan, 2007). Sự gẫy vỡ trong cấu trúc protein từ những thay đổi trong một số nhóm phản ứng, sau đó có thể ảnh hưởng đến độ bền gel. Do đó, độ pH thay đổi và các mô đun nóng sẽ ảnh hưởng đến những tính chất của gel myosin. Nhiều nghiên cứu đã báo cáo mối quan hệ giữa giá trị pH và chất lượng gel (Lesio 'w & Hùng, 2003; O'Neill, Morrissey, và Mulvihill, năm 1993; Ruiz-Rami' rez, Arnau, Serra, và Gou, 2005). Những đề nghị thay đổi pH của sản phẩm thịt có thể dẫn đến việc đạt được độ bền gel mong muốn ở một nhiệt độ nhất định (Westphalen, Briggs, và Lonergan, 2005). Tuy nhiên, ít thông tin có sẵn cho thấy mối quan hệ giữa các thuộc tính gel và cấu trúc bậc 2 của myosin.
Circular dichroism (CD) là một kỹ thuật quang phổ có giá trị để nghiên cứu cấu trúc bậc 2 của protein trong các dung dịch pha loãng (Greenfield, năm 1999; Choi & Mã, 2007) trong khi đo lưu biến động rất hữu ích trong việc đánh giá trạng thái gel trong điều kiện nhiệt nhất định. Trong bài báo này, CD được sử dụng để giám sát các cấu trúc bậc 2 của myosin lợn. Tính chất gel được đánh giá bằng cách đo lưu biến động, hiển vi điện tử quét (SEM) và đánh giá các khả năng giữ nước (WHC). Sau đó, cấu trúc bậc 2, tính chất gel và các mối quan hệ của myosin lợn tại các giá trị pH khác nhau đã được nghiên cứu. Mục đích bào báo là cung cấp cái nhìn sâu hơn các tính chất gel của myosin lợn, cho phép các thao tác của điều kiện chế biến để có được sản phẩm với các thuộc tính cấu trúc và kết cấu mong muốn.
Kết quả và bàn luận
Circular dichroism của dung dịch myosin lợn
Myosin bao gồm hai đầu hình cầu, từng cái có hai liên kết không cộng hóa trị, và phần đuôi theo cấu trúc xoắn α (Harrington & Rodgers, 1984). Các phần của từng mặt cấu trúc bậc 2 phụ thuộc vào trình tự tuyến tính của myosin, dãy acid amin (cấu trúc bậc 1), điều kiện pH và nhiệt độ. Hình. 2 cho thấy phổ CD và các phần cấu trúc bậc 2 của các dung dịch myosin trong điều kiện pH khác nhau ở 150 C.
Hình 1: Ảnh hưởng của pH lên cấu trúc bậx 2 của myosin lợn
Ở pH trung tính (pH 7,0), phổ CD cho thấy hai cực tiểu vào khoảng 208 và 222 nm, cho thấy sự hiện diện chủ yếu của cấu trúc xoắn α (Greenfield, 1999). Các cấu trúc xoắn α ổn định chủ yếu bởi liên kết hydro giữa oxy cacbonyl (-CO) và hydro amin (NH-) của một chuỗi polypeptide (Sano, Ohno, Otsuka-Fuchino, Matsumoto, & Tsuchiya, năm 1994; Damodaran, 1996) . tương tác tĩnh điện giữa các axit amin cũng góp phần vào sự ổn định của cấu trúc bậc 2 (Damodaran, năm 1996; Satoh, Nakaya, Ochiai, & Watabe, 2006). Chuyển pH đi từ trung tính giảm đáng kể giá các tiêu cực tại 208 và 222 nm, biểu thị một sự mất mát của cấu trúc xoắn α.
Khi pH giảm từ 7 xuống 5,5, lượng xoắn α giảm từ 87,4% đến 15,8% (Hình 2b). Điểm đẳng điện (pI) của myosin là vào khoảng pH 5.5 (Foegeding & Lanier, 1996), có nghĩa rằng nó là tích điện âm ở pH trung tính. Giảm pH có thể tăng cường sự t...